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Text File  |  1995-03-04  |  3.4 KB  |  65 lines
  1. **************************************************
  2. * Chitin recognition or binding domain signature *
  3. **************************************************
  4.  
  5. A conserved domain of 43 amino  acids  is  found  in  several plant and fungal
  6. proteins that  have  a common  binding  specificity  for  oligosaccharides  of
  7. N-acetylglucosamine [1].  This domain  may  be involved in the  recognition or
  8. binding of chitin subunits.  This domain has been found in the proteins listed
  9. below.
  10.  
  11.  - A number of non-leguminous plants lectins.  The best characterized of these
  12.    lectins are the  three highly homologous wheat  germ  agglutinins (WGA-1, 2
  13.    and 3).  WGA  is  an  N-acetylglucosamine/N-acetylneuraminic  acid  binding
  14.    lectin which structurally consists of a fourfold repetition of the 43 amino
  15.    acids domain. The same type of structure is found in a barley root-specific
  16.    lectin as well as a rice lectin.
  17.  - Plants  endochitinases (EC 3.2.1.14) from  class IA.    Endochitinases  are
  18.    enzymes that catalyze the hydrolysis of  the beta-1,4 linkages  of N-acetyl
  19.    glucosamines polymers of chitin.   Plant  chitinases function  as a defense
  20.    against chitin containing fungal pathogens.  Class IA  chitinases generally
  21.    contain  one   copy  of  the  chitin-binding  domain  at  their  N-terminal
  22.    extremity. An exception, is the agglutinin/chitinase [2]  from the stinging
  23.    nettle Urtica dioica which contains two copies of the domain.
  24.  - Hevein [5], a wound-induced protein found in the latex of rubber trees.
  25.  - Win1 and win2, two wound-induced proteins from potato.
  26.  - Kluyveromyces lactis killer toxin alpha subunit [3]. The  toxin  encoded by
  27.    the linear plasmid pGKL1 is composed of three subunits:  alpha,  beta,  and
  28.    gamma. The gamma subunit harbors the toxin activity and inhibits the growth
  29.    of sensitive yeast strains in the G1  phase  of  the cell cycle;  the alpha
  30.    subunit, which is proteolytically  processed from  a  larger precursor that
  31.    also contains the beta subunit, is a chitinase.
  32.  
  33. In chitinases, as well as in the potato wound-induced proteins, the 43-residue
  34. domain directly follows the signal sequence and is therefore at the N-terminal
  35. of the mature protein; in  the killer toxin alpha subunit it is located in the
  36. central section of the protein.
  37.  
  38. The domain contains eight conserved cysteine residues,  which have been shown,
  39. in WGA, to be all involved in disulfide bonds. The topological  arrangement of
  40. the four disulfide bonds is shown in the following figure:
  41.  
  42.                                 +-------------+
  43.                            +----|------+      |
  44.                            |    |      |      |
  45.                 xxCgxxxxxxxCxxxxCCsxxgxCgxxxxxCxxxCxxxxC
  46.                   |        ******|*************   |    |
  47.                   |              |                +----+
  48.                   +--------------+
  49.  
  50. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  51. '*': position of the pattern.
  52.  
  53. -Consensus pattern: C-x(4,5)-C-C-S-x(2)-G-x-C-G-x(4)-[FYW]-C
  54.                     [The five C's are involved in disulfide bonds]
  55. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  56. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  57. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  58.  
  59. [ 1] Wright H.T., Sandrasegaram G., Wright C.S.
  60.      J. Mol. Evol. 33:283-294(1991).
  61. [ 2] Lerner D.R., Raikhel N.V.
  62.      J. Biol. Chem. 267:11085-11091(1992).
  63. [ 3] Butler A.R., O'Donnel R.W., Martin V.J., Gooday G.W., Stark M.J.R.
  64.      Eur. J. Biochem. 199:483-488(1991).
  65.